Лечение суставов — артроз, артрит, остеохондроз и многое другое

Молекулярная масса альбумина

ПОИСК

Белки с определенной молекулярной массой (Да) яичный альбумин (45 000), бычий сывороточный альбумин (68 000), рибо-нуклеаза из поджелудочной железы (12 700), цитохром с (13 000). [c.107]

Изоэлектрическая точка нативного АГП соответствует 2,7, т. е. примерно на 2 ед. р/ выше, чем у альбумина. Его молекулярная масса составляет 4,1-10 . Предполагают, что сиаловая кислота (14 остатков на всю молекулу белка), присутствующая в углеводных остатках, ответственна за связывание соединений аммонийного типа в нейтральной области pH [95] и этот процесс протекает с некоторой энантиоселективностью. [c.138]

Молекулярная масса белков весьма велика от нескольких десятков тысяч, как, например, альбумин сыворотки крови человека (61 500), до сотен тысяч, как -у-глобулин сыворотки крови (153 ООО), и даже нескольких миллионов, как у гемоцианина улитки (6 600 000). [c.170]

Глобулины — белки, не растворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители глобулины молока, яйца, крови белки мышц (миозин), семян растений. [c.297]

МЕ= 35 нм. Адсорбция альбумина (молекулярная масса 68 тыс ) и папаина (23 тыс.) носит активированный характер, причем в исследованном интервале температур (5—50 °С) максимальная величина адсорбции альбумина наблюдается при 37 °С в случае папаина она непрерывно растет от 250 до 800 мг/г. Величина активационного барьера, рассчитанная по изостерам адсорбции, достигает 100 кДж/моль для альбумина. Столь высокое значение, однако, не вызывает удивления, так как адсорбция белков, вероятно, является многоточечной и осуществляется посредством взаимодействия с поверхностью аминокислотных фрагментов, количество которых в молекуле белка может достигать нескольких сотен. [c.142]

Для построения калибровочной кривой при определении молекулярных масс используют белки-стандарты тропонин С (18 000 Да), тропонин I (24 000 Да), тропонин Т (38 000 Да), яичный альбумин (42 000 Да) и бычий сывороточный альбумин (68 000 Да), а также стандартный набор для определения молекулярной массы белков. При электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия препарат миозина дает расположенную почти у старта интенсивную полосу тяжелых цепей с м. м. ок. 20 ООО Да и три слабые, но отчетливые полоски легких цепей с м. м. ок. 20 ООО Да для самой тяжелой из них и около 16 000 Да — для самой легкой. Подвижность этих полос в описанных выше условиях высока, поэтому при достаточно большой продолжительности электрофореза эти полоски могут обнаружиться почти у фронта красителя (бромфенолового синего). [c.397]

Белки обладают большой молекулярной массой Гемоглобин (белок крови, переносящий кислород от легких к тканям) имеет молекулярную массу около 66 000 а е м, сывороточный альбумин (связывающий и переносящий в организме карбоновые кислоты) — около 67 000, белки вирусов —до 50 ООО ООО а е м [c.311]

Альбумины бобовых и масличных культур в целом изучены меньше, чем глобулины. Эта фракция объединяет белки с меньшей, чем у глобулинов (10 000—100 000 Да), молекулярной массой, которые в основном играют физиологическую роль в семени. [c.167]

Некоторые компоненты удалось получить в чистом виде и подробно проанализировать. Методами ионообменной хроматографии и гель-фильтрации был изолирован [80] альбумин с молекулярной массой 16 000 Да, который не имеет свободной SH-группы. Изолирован и другой альбумин [62] с молекулярной массой от 26 000 до 31 ООО Да, также не имеющий свободной SH-группы. Анализ аминокислот показывает, что соотношение (ионные-(-полярные) неполярные = 0,71, тогда как этот альбумин превосходно растворяется в воде. Отсюда автор [62] делает вывод, что структура этих белков стабилизируется гидрофобным ядром, а боковые полярные и ионные цепи преимущественно вынесены в наружную часть молекулы, т. е. в водную среду. [c.181]

Альбумин человека состоит из одной цепи, которую образуют 584 аминокислоты (молекулярная масса 69000). Сравнительно низкая масса молекулы и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности спирали молекулы хорошо соответствуют главной его функции — сохранению необходимого осмотического давления в крови, а также транспорту плохо растворимых продуктов обмена веществ (гормонов, витаминов, фосфолипидов, липидов и холестерина). [c.723]

На долю альбуминов приходится более половины от общего количества белков плазмы крови человека. По молекулярной массе альбумины являются самыми легкими белками (70 kDa). Известно, что снижение альбуминов в сыворотке крови ниже 30 г/л приводит к возникновению отеков за счет снижения онкотического давления. Альбумины плазмы выполняют также важную функцию по транспортировке многих биологически активных веществ, а также анионов и катионов, лекарственных веществ и других ксенобиотиков. [c.408]

На сефадексах проводилось также разделение различных белковых смесей. Для белков с относительно небольшими молекулярными массами использовали сефадексы 0-50 и 0-75 для белков с молекулярными массами 100 000 и выше применяют слабосшитые сефадексы 0-100 и 0-200. На пластинках с сефадексом 0-75 удалось добиться хорошего разделения смеси альбуминов, а также р- и а-лактоглобулинов с молекулярными массами 60 000, 35 000 и 15 000 соответственно [198]. [c.117]

Молекулярная масса белков весьма велика альбумин сыворотки крови человека 61500, у-глобулин сыворотки крови 153000, гемоцианин улитки 6600000. [c.295]

Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей. Имеют сравнительно небольшую молекулярную массу. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав яйца крови, молока. [c.297]

Глобулины — белки с большей, чем у альбуминов, молекулярной массой (свыше 100 ООО). В отличие от альбуминов они нерастворимы в чистой воде, а растворимы только в разбавленных солевых растворах. Глобулины — слабокислые или нейтральные белки (р/лежит в интервале от 6,0 до 7,3) содержат меньше, чем альбумины, остатков кислых аминокислот. Эти белки плохо гидратируются, поэтому они легко осаждаются из растворов с низкой концентрацией (Nh5)2SU4. Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики), другие, как и альбумины, — к неспецифическому связыванию жирорастворимых веществ. [c.87]

Ультрафильтрация может быть успешно применена и непосредственно в медицинской практике, например при лечении острой и хронической почечной недостаточности. Посредством непрерывной диафильтрации из крови больного человека удаляются токсины и продукты обмена веществ. Для этих целей используют мембраны, удерживающие только альбумин и другие высокомолекулярные вещества. В фильтрат проходят нужные высокомолекулярные соединения, имеющие относительно небольшую молекулярную массу, и все низкомолекулярные вещества, причем без существенного изменения их концентраций. При введении в полученный стерильный препарат соответствующих компонентов в нужной концентрации получают кровьнеобходимого состава, которую вводят пациенту. Преимущество этого метода очистки перед диализом состоит в том, что очистка крови производится быстрее н на менее громоздки.х аппаратах. Кроме того, ультрафильтрацией можно удалять некоторые вещества, трудно отделяемые обычным диализом. [c.288]

Довольно много измерений такого рода было проведено с яичным альбумином. Это один из сравнительно простых белков, который поддается тщательной очистке. Первые измерения с монослоями яичного альбумина и других белковых веществ, включая и определение их молекулярной массы, были осуществлены Гуа-сталла в 1945 г. со специально сконструированными поверхностными весами с чувствительностью 0,001 дин ( ). Он показал, что только при очень сильном разрежении поверхностного слоя (100 м /мг) зависимость двумерного осмотического давления от площади удовлетворяет уравнению состояния идеального монослоя. При этих условиях было установлено, что молекулярная масса яичного альбумина равна М = 40 ООО. В 1947 г. Булл, используя другой раствор-подложку (концентрированный водный раствор сульфата аммония вместо употреблявшейся Гуасталла подкисленной воды), добился существенного расширения области идеального двумерного состояния (до 1,5 м /мг). Из своих измерений, более точных, чем измерения Гуасталла, он нашел М = 44 ООО. В 1951 г. Мишук с помощью предложенной им более удобной измерительной системы и для гораздо более тщательно очищенного яичного альбумина получил М = 44 900 (на подложке из концентрированного раствора карбоната аммония). Полученная Мишу-ком кривая зависимости я от площади (в кв. метрах на 1 мг нанесенного вещества) показана на рис. 32. [c.131]

Глиадины относятся к белкам с наименьшими зарядами в самом деле, они содержат только от 6 до 11 основных остатков на молекулу (лизин, гистидин, аргинин). С другой стороны, приблизительно от 85 до 95 % остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот находятся в форме амидов (глутамин, аспарагин) (например, [73]). На молекулу приходится только 8—9 свободных карбоксильных групп. Для сравнения, сывороточный бычий альбумин с молекулярной массой, близкой к молекулярной массе ы-глиадинов, содержит 95 основных групп и 92 свободные карбоксильные группы на молекулу [116]. [c.186]

Более чем сто лет назад Грэм [173] наблюдал, что кремневая кислота соединяется с желатином, образуя нерастворимый осадок. Позднее Милиус и Грошуф [174] отметили, что кремневая кислота с очень низкой молекулярной массой не вызывала осаждения альбумина яйца, но вскоре, после того как кремнезем в незначительной степени полимеризовался, он способствовал коагуляции белка. [c.394]

Адсорбция белков и других биологических полимеров чрезвычайно сложна, поскольку в ней участвуют водородные связи с группами ОН, НН или СО, ионные связи через четвертичные аммониевые ионы, присутствующие в некоторых разновидностях белков, и в особенности связп гидрофобной природы, возникающие между сегментами протеиновых цепей и зависящие от их конфигурации. Взаимодействие поверхности кремнезема с желатином обсуждалось в гл. 3 (см. рис. 3.11, лит. к гл. 3 [856]), а с белками и с родственными веществами будет рассмотрено в гл. 7 (см. лит. к гл. 7 [249—273]). Данная тема, вызывает постоянное внимание вот уже в течение более четверти века. Еще в 1954 г. Холт и Боукотт [441а] измерили адсорбционную способность на превращенном в порощок кварце с известной величиной удельной поверхности по отношению к коровьему альбумину. Из полученных данных можно подсчитать, что при монослойном покрытии на 1 нм поверхности удерживалось около 4 амидных сегментов, принимая усредненное значение молекулярной массы амидного сегмента равным 100. По-видимому, такая величина адсорбции является правдоподобной, если рассматривать протеиновую цепь в форме спирали. Максимальная адсорбция наблюдалась при pH 5—6. Те же авторы [4416] исследовали поведение белков и аминов с длинными целями, получаемых в виде мономолекулярных пленок на поверхности раздела фаз воздух—вода, когда ниже этой поверхности вводилась кремневая кислота. Белки более прочно связывались при их изоэлектрической точке такое связывание может происходить между органическими катионными группами молекулы и заряженными участками на поверхности кремнезема и, кроме того, путем образования водородных связей. [c.980]

В работе, выполненной на стекле, Бреслер и др. [442] выявили отчетливые граничные значения области pH, внутри которой наблюдалась адсорбция белков. При оптимальном значении pH и низкой концентрации белков, находящихся в равновесной системе, число амидных сегментов (при средней молекулярной массе сегмента, равной 100), приходящееся на 1 нм , составляет, вероятно, около девяти для альбумина и около семи для 7-глобулина. Оптимальные значения pH были 5 при адсорбции альбумина и 6 при адсорбции у-глобулнна, т. е. близки к изо- [c.980]

Деполимеризованный декстран, молекулярная масса которого близка к молекулярной массе альбумина сыворотки крови, используют в медицине как заменитель сыворотки крови. Для этого готовят 6%-ный раствор декстрана в физиологической жидкости, который по коллоидным и осмотическим свойствам близок к плазме крови. Этот раствор называют полигликином. [c.136]

В настоящее время качественный состав и содержание сывороточных белков определяют с помощью электрофореза на бумаге и в полиакриламидном геле в небольшом количестве сыворотки крови. Типичная электро-фореграмма белков сыворотки крови, а также соотношение отдельных фракций представлены в главе 11. Альбумины и глобулины отличаются друг от друга также по молекулярной массе — соответственно 40000—70000 и 150000 и более. [c.74]

Молекула БСА образована из одной полипептидной цепи с ас-симетрией, соответствующей элипсоиду, диаметром 40 и длиной 120 А. Молекулярная масса этого белка составляет 66 700 дальтон [305]. Изоэлектрическая точка его находится в интервале 4,3—4,8 и зависит от метода ее определения [306]. Всего альбумин имеет 180 титруемых зарядов на молекулу, которые определяют его большую электрофоретическую подвижность и степень растворимости [307]. [c.231]

Молекулярная масса ЧСА несколько выше, чем у БСА, и составляет 69 ООО дальтон. Изоэлектрическая точка примерно одинаковая. В состав ЧСА входят 20 аминокислот и 35—37 титруемых SH-rpynn. При pH 7,3 молекула альбумина несет суммарный отрицательный заряд. Оба белка лабильны и их структура зависит от концентрации водородных ионов в среде и действия на них ультрафиолетового облучения, высоких температур и органических растворителей [3081. [c.231]

Продажный кристаллический яичный альбумин реагирует с N-этилимидом малеиновой кислоты только после денатурирования дюпонолом. Найдено, что при действии на 1%-ный раствор кристаллического яичного альбумина 0,001 М раствора yV-этил-имида малеиновой кислоты в присутствии 0,5% дюпонола в течение 15 мнн реагируют 2,2 экв тиольной группы с 1 моль яичного альбумина (предполагаемая молекулярная масса 46 000). Через [c.567]

Научные исследования охватывают несколько областей химии. Исследовал (с 1870) производные, главным образом галоидные, ацетилена. Впервые получил и описал (1873) трибромэтилен и дииодэтн-лен. Детально изучил (1873) действие брома на ацетилен, азотистые производные ацетилена, действие цинковой пыли на галогенпроизводные алканов. Разработал (1881) метод получения дибром-ацетилена и смешанных галогенпроизводных ацетилена. Одним из первых исследовал изомерию производных гидразина, гидроксиламина и подобных неорганических соединений. Первым применил (1889—1893) и в дальнейшем широко использовал криоскопический метод определения молекулярных масс соединений в коллоидных растворах, в частности кремниевой кислоты и соединений белковой природы (альбумина, альбумозы, пептона и др.). [22, 104] [c.442]

Альбумины — белки животных и растительных тканей. Альбумин крови животных и человека состоит из одной полипептидной цепи, включающей в себя 575 аминокислотных остатков с повышенным содержанием аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, его молекулярная масса равна 69 kDa. Это [c.47]

Основными достижениями современной обращенно-фазовой ВЭЖХ как метода разделения белков является разработка неподвижных фаз с большим размером пор (больше 10 нм). Эти фазы обладают большой селективностью и обеспечивают большой выход продукта. Отличные хроматограммы получены на неподвижной фазе на основе силикагеля с порами размером 33 нм. На этих колонках были разделены такие высокомолекулярные белки, как коллаген, сывороточный альбумин, овальбумин, цепи фибриногена, молекулярная масса большинства соединений составляла от 40 до 300 kDa. Выход белкового компонента достигал 85%. [c.57]

Изложенный выше подход к анализу упаковки макромолекул может быть применен и к белковым молекулам. В табл. 4.4 показан аминокислотный состав пяти белков, для которых проведены соответствующие расчеты, — лизоцима, яичного альбумина, термолизина, рибонуклеазы и сывороточного альбумина. В таблице приведены ван-дер-ваальсовы объемы аминокислотных остатков (а не самих аминокислот), входящих в первичную структуру белка. Результаты расчета приводят к следующим значениям ван-дер-ваальсовых объемов белковых молекул ли-зоцим— 12 526,9 А , яичный альбумин — 38 632,72 А , термолизин — 36 688,7 А , рибонуклеаза — 12 071,0 А , сывороточный альбумин— 58 105,65 А . Молекулярная масса лизоцима, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека составляет 14 277, 42 791 и 64 427, а плотность в стеклообразном состоянии— 1,31 1,27 и.1,27 г/см . Отсюда коэффициенты молекулярной упаковки к равны для лизоцима — 0,691, для яичного альбумина и сывороточного альбумина — 0,690. Эти величины соответствуют среднему значению коэффициента молекулярной упаковки в блочных стеклообразных полимерах. [c.141]

При образовании молочной кислоты в скисающей сыворотке pH сыворотки снижается и происходит денатурация некоторых лактальбуминовых протеинов. Протеин в обычном молоке или свежей сыворотке представляет собой высокомолекул5ф-ный альбумин с молекулярной массой примерно 40 ООО. При смещении pH в сторону кислых значений, происходящем при скисании сыворотки, высокомолекулярные протеины разрушаются с образованием низкомолекулярных фракшй, таких, как аминокислоты, которые содержат столько же азота, сколько и исходный протеин. (Азот служит мерой количества протеинов.) Однако фракции низкомолекулярных протеинов не обладают такими же функциональными характеристиками, важными для их использования в качестве первоначальных лактальбуминов. Строение низкомолекулярных фракций, способность к коагулированию, их пищевая ценность, вкусовые качества отличаются от подобных характеристик протеинов цельного молока. [c.65]

www.chem21.info

Альбумины

В количественном отношении среди белков плазмы наиболее представлен альбумин(около 45 г/л), который играет существенную роль в поддержании коллоидно-осмотического давления в крови и служит для организма важным резервом аминокислот. Альбумин обладает способностью связывать липофильные вещества, вследствие чего он может функционировать в качестве белка-переносчика длинноцепочечных жирных кислот, билирубина, лекарственных веществ, некоторых стероидных гормонов и витаминов. Кроме того, альбумин связывает ионы Са2+и Mg2+. Альбумин также переносит некоторые лекарственные препараты.

К альбуминовой фракции принадлежит также транстиретин (преальбумин), который вместе с тироксинсвязывающим глобулином и альбумином транспортирует гормон тироксин и его метаболит иодтиронин.

Альбумины – простые низкомолекулярные гидрофильные белки. В молекуле альбумина содержится 600 аминокислот. Молекулярная масса 67 кДа. Альбумины, как и большинство других белков плазмы крови, синтезируются в печени. Примерно 40% альбуминов находится в плазме крови, остальное количество - в интерстициальной жидкости и в лимфе.

Глобулины

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

1-ГЛОБУЛИНЫ

В эту фракцию входят разнообразные белки. 1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу - поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции 1-глобулинов

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы - липопротеины. Среди белков этой фракции есть белки, предназначенные для транспорта гормонов: тироксин-связывающий белок – перенос тироксина, транскортин – транспорт кортизола, кортикостерона и прогестерона, кислый гликопротеин – транспорт прогетерона.

2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента- протромбин.

3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация1-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса - 58-59 кДа. Главная его функция - угнетение эластазы - фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани).1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. К фракции1-глобулинов относят также1-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

2-ГЛОБУЛИНЫ.

Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании - болезни Вильсона - уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

Гаптоглобины.Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано.

К этой же фракции относится и 2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин.

С1-ингибитор- гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин.

Транспортные белки:ретинолсвязывающий белок – транспорт витамина А, витамин Д- связывающий белок – транспорт витамина Д.

Компоненты системы свертывания крови и фибринолиза: антитромбинIIIи плазминоген.

-ГЛОБУЛИНЫ

К этой фракции относятся:

фибриноген- белок системы свертывания крови

белки компонентов системы активации комплемента

транспортные белки:трансферин (транспорт ионов железа), транскобаламин (перенос витамина В12), глобулин-связывающий половые гормоны (транспорт тестостерона и эстрадиола), ЛНП (транспорт липидов).

гемопексинпереносит свободный гем, порфирин. Связывает гемсодержащие белки и переносит их в печень для разрушения.

 -ГЛОБУЛИНЫ

В этой фракции содержатся в основном антитела- белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента.

Функция антител - защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называютсяантигенами.

Главные классы антител в крови:

- иммуноглобулины G (IgG)

- иммуноглобулины M (IgM)

- иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE.

IgG и IgM способны активировать систему комплемента. Подробнее об иммуноглобулинах читайте в приложении 1 данного пособия.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Среди криоглобулинов существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует в плазме крови и на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных клеток, тромбоцитов, фибробластов). Функциифибронектина: 1. Обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом; 2. Способствует адгезии тромбоцитов; 3. Предотвращает метастазирование опухолей.

Плазменный фибронектин является опсонином - усиливает фагоцитоз. Играет важную роль в очищении крови от продуктов распада белков, например, распада коллагена. Вступая в связь с гепарином, участвует в регуляции процессов свертывания крови. В настоящее время этот белок широко изучается и используется для диагностики особенно при состояниях, сопровождающихся угнетением системы макрофагов (сепсис и др.)

Интерферон- это гликопротеин. Имеет молекулярную массу около 26 кДа. Обладает видовой специфичностью. Вырабатывается в клетках в ответ на внедрение в них вирусов. У здорового человека его концентрация в плазме мала. Но при вирусных заболеваниях его концентрация увеличивается.

studfiles.net

Альбумины - это... Что такое Альбумины?

Альбумин

Альбумины (лат.: albus, белый) — простые растворимые в воде белки, умеренно растворимые в концентрированных растворах соли и свёртывающиеся при нагревании (денатурация белка). Их относительная молекулярная масса составляет примерно 65000, не содержат углеводов. Вещества, содержащие альбумин, такие как яичный белок, называются альбуминоиды. Альбуминоидами являются также сыворотка крови, семена растений.

Физические и химические свойства

Кроме воды растворимы в солевых растворах, кислотах и щелочах; при гидролизе распадаются на различные аминокислоты. Альбумины могут быть получены в кристаллическом виде.

Биологические свойства и функции

Проявляют высокую связывающую способность по отношению к различным низкомолекулярным соединениям, содержат гидрофильные и липофильные связи.

Сывороточный альбумин

Наиболее известный вид альбумина — сывороточный альбумин. Он содержится в крови в сыворотке (отсюда название), но он также может встречаться в других жидкостях (например, в спинно-мозговой жидкости).

Сывороточный альбумин синтезируется в печени и составляет большую часть среди всех сывороточных белков. Альбумин, содержащийся в крови человека, называется человеческий сывороточный альбумин, он составляет около 55 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Поскольку концентрация альбумина высока, а размеры его молекулы невелики, этот белок на 80 % определяет коллоидно-осмотическое давление плазмы.

Общая площадь поверхности множества мелких молекул сывороточного альбумина очень велика, поэтому они особенно хорошо подходят для выполнения функции переносчиков многих транспортируемых кровью и плохо растворимых в воде веществ. К веществам, связываемым сывороточным альбумином, относятся билирубин, уробилин, жирные кислоты, соли желчных кислот, некоторые экзогенные вещества — пенициллин, сульфамиды, ртуть, липидные гормоны, некоторые лекарства, такие как варфарин, фенобутазон, хлофибрат и фенитоин и т. д. Одна молекула альбумина может одновременно связать 25—50 молекул билирубина (молекулярная масса 500). По этой причине сывороточный альбумин иногда называют «молекулы-такси». Соревнования между лекарствами при использовании ими «посадочных мест» на молекуле альбумина может вызвать увеличение их активности и лечебного действия.

На мембранах клеток имеются рецепторы к альбуминам — альбандины.

Наиболее широко используются человеческий сывороточный альбумин и бычий сывороточный альбумин, часто применяемый в медицинских и молекулярно-биологических лабораториях.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых составляет от 35 до 50 г/л. Для детей в возрасте менее 3-х лет нормальный уровень — в пределах 25—55 г/л.

Низкий уровень альбумина (гипоальбуминемия) может возникать из-за болезни печени, нефритического синдрома, ожогов, энтеропатии с потерей белка, недоедания, на поздних сроках беременности, злокачественных новообразований. Приём ретинола (витамина А) в некоторых случаях может повысить уровень альбумина до высоких субнормальных значений(49 г/л). Лабораторные эксперименты показали, что приём ретинола регулирует синтез человеческого альбумина.

Высокий уровень альбумина (гиперальбуминемия) почти всегда возникает в результате обезвоживания.

Другие типы альбуминов

Другие типы включают в себя альбумины яичного белка (кональбумин, овальбумин, авидин), C-реактивный белок, лактальбумин (альфа-лактальбумин), парвальбумин, рицин.

Измерение уровня альбумина

Изменение уровня альбумина является компонентом теста функции печени. Измерение уровня альбумина может проводиться и как самостоятельный анализ.

Применение

Яичный, молочный, сывороточный альбумины применяются в кондитерском и текстильном производстве, в фармации и медицине. По методу академика Б. Патона альбумин применяется в качестве сварочного материала в хирургических операциях, по методике плазменной сварки живых тканей кишечника и желудка человека.

См. также

Бычий сывороточный альбумин

dic.academic.ru

Альбумин

Альбумин – плазмозамещающее средство.

Форма выпуска и состав

Выпускают препарат в форме раствора для инфузий: прозрачная жидкость желтого цвета с возможным зеленым оттенком (20% раствор по 50 или 100 мл, 5% и 10% растворы по 50, 100, 200 или 400 мл в стеклянной бутылке объемом 50, 100, 250 или 500 мл соответственно, бутылка герметично закрыта резиновой пробкой и обжата алюминиевым колпачком, 5%, 10% и 20% растворы по 10 или 20 мл в стеклянной ампуле, в картонной пачке 1 бутылка или 10 ампул в комплекте с ножом ампульным и инструкция по применению Альбумина; при наличии у ампул цветного кольца излома, надсечки или идентификационной цветной точки на пережиме ампулы нож ампульный в пачке отсутствует).

В 1 мл препарата содержатся:

действующее вещество: альбумин – 50, 100 или 200 мг;
дополнительные компоненты: натрия хлорид, натрия каприлат, вода для инъекций.

Фармакологические свойства

Альбумин – это природный белок, который является частью белковой фракции плазмы крови человека. Молекулярная масса альбумина – 69 000 дальтон. Растворы препарата 5%, 10% и 20% используют для коррекции гипоальбуминемии различной природы, восстановления и поддержания коллоидно-осмотического (онкотического) давления и водно-электролитного равновесия, устранения нарушений центральной и периферической гемодинамики. Средство также демонстрирует дезинтоксикационные свойства.

В организме альбумин обеспечивает связывание и транспортировку жирных кислот, пигментов (в т. ч. билирубина), ионов некоторых металлов и лекарственных веществ. Препарат характеризуется высокой связывающей способностью по отношению к токсинам и осуществляет дальнейшую инактивацию последних.

Показания к применению

снижение уровня содержания общего белка ниже 50 г/л, снижение концентрации альбумина в плазме ниже 30 г/л или уровня коллоидно-осмотического давления ниже 15 мм рт. ст.;
гипоальбуминемии различной этиологии: острая кровопотеря [уменьшение объема циркулирующей крови (ОЦК) более чем на 25–30%], шок (травматический, геморрагический, термический), гнойно-септические состояния, ожоговая болезнь, заболевания почек (включая нефриты и нефротический синдром), болезни печени, протекающие с нарушением ее альбуминпродуцирующей функции;
гемолитическая болезнь новорожденных при проведении заменного (обменного) переливания крови;
операции, проводимые с использованием искусственного кровообращения;
предоперационная гемодилюция и заготовка компонентов аутокрови;
отек мозга;
лечебный плазмаферез.

Противопоказания

Абсолютные:

выраженная сердечная недостаточность (IIB–III стадии);
неконтролируемая артериальная гипертензия;
кровоизлияние в мозг;
тромбоз;
внутренние кровотечения;
отек легких;
гиперволемия;
гиперчувствительность к любому из компонентов средства.

Относительные (препарат требуется использовать с особой осторожностью):

артериальная гипертензия;
сердечная недостаточность I стадии;
почечная недостаточность.

Альбумин, инструкция по применению: способ и дозировка

Раствор Альбумин вводят внутривенно, капельно или струйно.

Разовую дозу препарата устанавливают индивидуально с учетом степени тяжести поражения, состояния и возраста пациента, а также концентрации раствора. Средняя разовая доза 5%, 10% и 20% Альбумина составляет 200–300 мл. В случае необходимости возможно увеличении дозы 5% раствора до 500–800 мл при скорости вливания не более 50–60 капель в минуту. Разовая доза 20% Альбумина не должна быть выше 100 мл.

Инфузии раствора альбумина 10% и 20% рекомендуется осуществлять со скоростью, не превышающей 40 капель в минуту. С целью терапии отека мозга назначают гиперонкотические 10%, 20% растворы препарата.

При необходимости быстрого повышения АД (артериального давления) на фоне шока различного генеза (геморрагического, травматического, термического) допускается струйное введение препарата.

До проведения переливания лекарственного средства лечащему врачу необходимо провести тщательный визуальный осмотр раствора и емкости, в которой он содержится. При отсутствии прозрачности раствора или обнаружении в нем взвеси и осадка вводить препарат запрещено. Плазмозамещающее средство можно использовать для проведения инфузий только при условии сохранения герметичности укупорки, сохранности этикетки и отсутствия трещин на бутылке. В истории болезни должны быть зарегистрированы результаты осмотра препарата и данные, указанные на этикетке (в т. ч. наименование лекарственного средства, номер серии, предприятие-изготовитель).

Побочные действия

На фоне терапии препаратом в редких случаях может наблюдаться появление таких нежелательных эффектов, как повышение температуры тела, крапивница, озноб, одышка, тахикардия, снижение АД, боли в области поясницы.

Если отмечается развитие нежелательных явлений или осложнений, необходимо незамедлительно прекратить введение препарата и, не вынимая из вены иглы, ввести глюкокортикоиды, кардиотонические, антигистаминные средства, вазопрессорные препараты (при имеющихся соответствующих показаниях).

Передозировка

Нет данных.

Особые указания

При обезвоживании организма использование препарата возможно только после предварительного осуществления оральной и парентеральной регидратации (восполнения жидкости).

Если при транспортировке раствор был заморожен, его можно вводить в том случае, когда он не изменил свой внешний вид после размораживания.

При применении средства существует риск заражения гемотрансмиссивными инфекциями.

Применение при беременности и лактации

Использовать плазмозамещающее средство во время беременности/кормления грудью допускается только тогда, когда ожидаемая польза терапии для матери превышает в значительной степени возможную угрозу здоровью плода/ребенка.

Применение в детском возрасте

Детям дозировки растворов Альбумина с учетом их концентрации требуется рассчитывать в мл/кг массы тела, максимальная доза не должна превышать 3 мл/кг.

При нарушениях функции почек

При наличии почечной недостаточности препарат следует использовать с осторожностью.

Применение в пожилом возрасте

Больным пожилого возраста не рекомендуется применять концентрированные (20%) растворы препарата, также пациентам этой возрастной категории следует остерегаться быстрого введения Альбумина 10% и 5%, поскольку это может вызвать перегрузку сердечно-сосудистой системы.

Лекарственное взаимодействие

фенилбутазон, пенициллины, барбитураты, сульфаниламиды, салицилаты: отмечается ослабление терапевтического действия альбумина;
растворы аминокислот, белковые гидролизаты, спиртосодержащие препараты: рекомендуется избегать одновременного использования данных средств с препаратом.

Аналоги

Аналогами Альбумина являются: Альбумин человека сывороточный, Уман альбумин, Альбурекс, Плазбумин-20, Альбумин человека Биотест, Зенальб-20, Альбиомин 20%, Зенальб-4,5.

Сроки и условия хранения

Хранить в месте, недоступном для детей, при температуре 2–10 °C.

Срок годности – 5 лет.

Условия отпуска из аптек

Отпускается по рецепту.

Отзывы об Альбумине

На медицинских форумах отзывов об Альбумине крайне мало, поскольку данное плазмозамещающее средство применяют в условиях стационара и наиболее часто назначают в критических случаях. Специалисты утверждают, что использование препарата при лечении многих поражений внутренних органов, ведущих к снижению уровня содержания общего белка и в частности альбумина, значительно улучшает прогноз для больных. В настоящее время из-за высокой стоимости препарата его часто заменяют (кроме коррекции выраженной гипоальбуминемии) альтернативными средствами – современными синтетическими коллоидными плазмозаменителями.

Иногда, согласно отзывам, на фоне использования препарата отмечалось появление аллергических реакций, повышения/снижения АД, тахикардии.

Цена на Альбумин в аптеках

Цена на Альбумин может составлять:

5% раствор для инфузий: 100 мл – 1250 рублей;
10% раствор для инфузий: 50 мл – 1500–1750 рублей, 100 мл – 1550–2150 рублей;
20% раствор для инфузий: 50 мл – 2420–2750 рублей, 100 мл – 3450–4500 рублей.

www.neboleem.net

ПОИСК

В частности, было выявлено, что вещества, способные к образованию аморфных осадков, как, например, альбумин, желатин, гуммиарабик, гидроокиси железа и алюминия и некоторые другие вещества, диффундируют в воде медленно по сравнению со скоростью диффузии таких кристаллических веществ, как поваренная соль, сернокислый магний, тростниковый сахар и др. В табл. 29 приведены коэффициенты диффузии О для некоторых кристаллоидов и коллоидов при 18 С. Из таблицы видно, что между молекулярным весом и коэффициентом диффузии существует обратная зависимость. [c.132] Согласно Д. Берналу, четвертичная структура представляет собой комплекс субъединиц, способных к диссоциации. Получены данные, подтверждающие, что макроструктура альбумина сыворотки крови состоит из двух субъединиц, имеющих молекулярный вес 32 ООО каждая. Белок вируса табачной мозаики (его молекулярный вес около 50 ООО ООО) включает примерно 3000 субъединиц с молекулярным весом по 10 000—20 ООО, [c.177]

Белок плазмы крови человека (альбумин) имеет молекулярный вес 69 000. Рассчитать осмотическое давление раствора, содержащего 2 г этого белка в 100 см при 25° С в а) мм рт. ст. и б) мм вод. ст. Опыт проводится с мембраной, проницаемой для соли, раствор которой взят в качестве растворителя. [c.622]

При некоторых заболеваниях, например воспалении почек и печени,, белковый коэффициент может изменяться за счет снижения в плазме крови концентрации альбуминов. Объясняется это тем, что при воспалительных процессах в почках альбумины, молекулярный вес и размеры частиц которых сравнительно невелики, легче, чем глобулины, проходят через почки и выделяются из организма с мочой. [c.441]

При среднем молекулярном весе аминокислотного остатка равном 115,5, вычисленном для гемоглобина, молекулярный вес такого кольца равен 693. При среднем молекулярном весе, равном 124 (вычисленном для яичного альбумина), молекулярный вес кольца будет равен 744. [c.121]

Например, измеренное осмотическое давление раствора яичного альбумина при концентрации белка 34 г/л оказалось равным 2270 Па. Такое давление соответствует 0,001 М раствору [см. уравнение (П1.4)] и, следовательно, М = 34/0,001 = = 34000. Соответствие этого значения значениям М, найденным другими независимыми методами, показывает, что уравнение (1П.4) применимо не только к молекулярным, но и к коллоидным растворам. [c.34]

Молекулярный вес яичного альбумина ( белка ), определенный методом ультрацентрифугирования, составляет около 34 ООО гемоглобина (из крови)—около 68 500. Есть белки, имеющие еще больший молекулярный вес. [c.389]

Пример 20.2. Используя данные табл. 20.2, можно вычислить молекулярный вес сывороточного альбумина следующим образом (плотность воды при 20° С равна 0,9982 г/смЗ) [c.615]

Пример 20.3. Используя значения В и V для яичного альбумина (табл. 20.2), рассчитать максимальный молекулярный вес этого белка. Коэффициент вязкости воды при 20° С равен 0,001005 Па-с. Учитывая уравнение (20.30), получим [c.617]

Поскольку фактический молекулярный вес, вычисленный из коэффициентов седиментации и диффузии, равен 44 ООО, можно считать, что молекула яичного альбумина не является сферической. [c.617]

Молекулярный вес яичного альбумина равен 44 ООО. Чему равно осмотическое давление раствора, содержащего 5 г/л альбумина при 25° С [c.625]

ХОД отделения альбумина сыворотки с молекулярным весом 70 ООО от большого избытка сернокислого аммония. [c.205]

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

Белки плазмы выполняют множество функций. Одна из них, присущая в основном сывороточному альбумину, состоит в поддержании в плазме достаточно высокого осмотического давления, сравнимого с давлением в цитоплазме клеток. Сывороточный альбумин человека состоит из одной цепи, содержащей 584 аминокислотных остатка его мол. вес равен 69 000. В молекуле имеются три повторяющиеся гомологичные области — три домена, каждый из которых содержит шесть дисульфидных мостиков. Можно предположить, что в ходе эволюции ген, детерминирующий этот белок, дважды дуплицировался . Сравнительно низкий молекулярный вес и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности молекулы очень помогают сывороточному альбумину в выполнении его функции, связанной с поддержанием осмотического давления. [c.104]

С работой А. Я. Данилевского по некоторым результатам совпадают обширные труды А. П. Сабанеева [260], посвященные вопросу о молекулярном весе веществ в коллоидном состоянии. А. П. Сабанеев первый удачно применил (1889—1893) физико-химический, в частности криоско-пический, метод для определения молекулярных весов коллоидов, что до него считалось невозможным. Вот что пишет А. П. Сабанеев о результатах, полученных им для яичного альбумина Молекулярный вес альбумина, вычисленный на основании этих данных, принимая молекулярное понижение для воды 19, будет 14276. [c.263]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Применяя соли в разных концентрациях, можно высаливать различные фракции белков при малой концентрации солей оса-ждаются наиболее крупные, тяжелые и обладающие наименьшим зарядом частицы, при повышении концентрации солей выпадают все более мелкие и устойчивые белковые фракции. Так, в растворе 33%-ного (ЫН4)з504 выпадают имеющие наибольший молекулярный вес белки сыворотки крови — эйглобулины, при 50% -ной концентрации— псевдоглобулины, при 100%-ной—самые легкие — альбумины. Применяя промежуточные концентрации солей, южнo получить и больше белковых фракции, имеющих различное биологическое значение. [c.184]

НАДН убихинон-оксидоредуктазный комплекс дыхательной цепи митохондрий (комплекс I — см. с. 415) катализирует реакцию окисления НАДН эндогенным убихиноном. Активность НАДН убихинон-оксидоредуктазы специфически ингибируется такими веществами, как амитал, пиерицидин, реин и ротенон. Последний ингибитор наиболее широко применяется при изучении переноса электронов в дыхательной цепи и молекулярной организации комплекса I. Ротенон обладает сильно выраженными гидрофобными свойствами и способен помимо НАДН убихинон-оксидоредуктазы взаимодействовать с гидрофобными участками многих белков, в частности бычьего сывороточного альбумина, и фосфолипидными мембранами. [c.441]

www.chem21.info

Альбумин - официальная инструкция по применению, аналоги

catad_pgroup Плазмазамещающие растворы *зарегистрированная Минздравом РФ (по grls.rosminzdrav.ru) Аналоги, статьи Комментарии

ИНСТРУКЦИЯ

по медицинскому применению препарата

Регистрационный номер: Р N001819/01-021009

Торговое название препарата: Альбумин

Международное непатентованное название (МНН): Альбумин

Лекарственная форма: раствор для инфузий.

Состав: 1 мл препарата содержит Активное вещество: альбумин 50/100/200 мг. Вспомогательные вещества: натрия каприлат 1,5/3/6 мг, натрия хлорид 9/0/0 мг, вода для инъекций.

Описание: Прозрачная жидкость желтого цвета. Допускается зеленоватый оттенок.

Фармакотерапевтическая группа: плазмозамещающее средство Код ATX В05АА01

ФАРМАКОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Альбумин - природный белок, являющийся составной частью белковой фракции крови человека. Молекулярная масса альбумина - 69.000 дальтон. Растворы альбумина 5, 10, 20% являются средством коррекции гипоальбуминемии различного генеза, восстановления коллоидно-онкотического давления, нарушенной центральной и периферической гемодинамики, водно-электролитного равновесия, обладают дезинтоксикационными свойствами.

Альбумин связывает и транспортирует внутри организма пигменты (билирубин), жирные кислоты, ионы некоторых металлов, лекарственные вещества. Кроме того, альбумин связывает токсины и инактивирует их.

ПОКАЗАНИЯ К ПРИМЕНЕНИЮ

снижение содержания альбумина в плазме ниже 30 г/л, либо уровня коллоидно-онкотического давления ниже 15 мм. рт. ст., либо снижение содержания общего белка ниже 50 г/л;
гипоальбуминемии различного генеза:
- шок (геморрагический, травматический, термический);
- острая кровопотеря (снижение объема циркулирующей крови более чем на 25-30%);
- гнойно-септические состояния;
- заболевания печени (с нарушением альбуминсинтезирующей функции);
- поражения почек (нефриты, нефротический синдром);
- ожоговая болезнь;
операции с использованием искусственного кровообращения;
лечебный плазмаферез;
гемолитическая болезнь новорожденных во время проведения обменного переливания крови;
предоперационная гемоделюция и заготовка компонентов аутокрови;
отек мозга.

ПРОТИВОПОКАЗАНИЯ

повышенная индивидуальная чувствительность к препарату;
гиперволемия;
отек легких;
неконтролируемая артериальная гипертензия;
выраженная сердечная недостаточность (IIB-III стадии);
тромбоз;
кровоизлияние в мозг;
внутренние кровотечения.

С ОСТОРОЖНОСТЬЮ применять при сердечной недостаточности I стадии, почечной недостаточности, артериальной гипертензии.

ПРИМЕНЕНИЕ ПРИ БЕРЕМЕННОСТИ И ЛАКТАЦИИ Применение альбумина в период беременности и кормления грудью возможно только, если потенциальная польза для матери превышает возможный риск для плода или ребенка.

СПОСОБ ПРИМЕНЕНИЯ И ДОЗЫ Перед переливанием раствора альбумина 5, 10, 20% врач должен провести визуальный осмотр препарата и содержащих его емкостей. Препарат визуально должен быть прозрачен и не должен содержать взвеси и осадка. Препарат считается пригодным для использования при условии сохранения герметичности укупорки, отсутствии трещин на бутылках, сохранности этикетки. Результаты визуального осмотра и данные этикетки (наименование препарата, предприятие-изготовитель, номер серии) регистрируются в истории болезни. Растворы альбумина 5, 10, 20% вводят внутривенно капельно или струйно. Разовая доза препарата зависит от концентрации раствора альбумина, исходного состояния и возраста больного. Растворы альбумина 5, 10, 20% вводят в дозе 200-300 мл, при необходимости доза 5% раствора может быть увеличена до 500-800 мл. Раствор альбумина 5% следует вводить со скоростью не выше 50-60 капель в минуту. Разовая доза 20% альбумина может быть ограничена 100 мл. Растворы альбумина 10, 20% следует вводить со скоростью не выше 40 капель в минуту. Для лечения отека мозга используются гиперонкотические 10, 20% растворы альбумина. Струйное введение растворов альбумина допустимо при шоке различного генеза (геморрагическом, термическом, травматическом) для быстрого повышения артериального давления. В педиатрической практике с учетом концентрации растворов альбумина их дозировки должны рассчитываться в миллилитрах на килограмм массы тела (не более 3 мл/кг массы тела ребенка).

В пожилом возрасте следует избегать применения концентрированных (20%) растворов и быстрого введения растворов альбумина 5, 10%, так как это может привести к перегрузке сердечно-сосудистой системы.

ПОБОЧНЫЕ ДЕЙСТВИЯ В редких случаях возможно развитие аллергических реакций: крапивницы, озноба, повышения температуры тела, одышки, тахикардии, снижения артериального давления, болей в поясничной области.

В случае возникновения реакций или осложнений следует немедленно прекратить введение раствора альбумина и, не вынимая иглы из вены, ввести антигистаминные, кардиотонические средства, глюкокортикоиды, вазопрессорные препараты (при наличии показаний).

ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ Одновременное применение раствора альбумина с салицилатами, сульфаниламидами, барбитуратами, пенициллинами, фенилбутазоном приводит к ослаблению лечебного эффекта альбумина.

Не следует смешивать альбумин с белковыми гидролизатами, растворами аминокислот и спиртосодержащими препаратами.

ОСОБЫЕ УКАЗАНИЯ Введение при дегидратации возможно только после предварительного обеспечения достаточного поступления жидкости (внутрь и парентерально). В случае замораживания при транспортировке препарат может быть использован, если при размораживании раствор не изменил внешнего вида.

При введении препарата возможно заражение гемотрансмиссивными инфекциями.

ФОРМА ВЫПУСКА Раствор для инфузий 20% по 50 и 100 мл, раствор для инфузий 5% и 10% по 50,100, 200 и 400 мл в бутылки стеклянные вместимостью 50, 100, 250 и 500 мл соответственно. Раствор для инфузий 5%, 10%, 20% по 10 и 20 мл в ампулы стеклянные. Бутылки герметично закрывают пробками резиновыми и обжимают колпачками алюминиевыми.

Каждую бутылку или ампулы по 10 шт. вместе с инструкцией по применению помещают в пачку из картона коробочного. В пачку с ампулами вкладывается ампульный нож. В случае, если ампулы имеют цветное кольцо излома, надсечку, идентификационную цветную точку на пережиме ампулы, ампульный нож в пачку картонную не вкладывается.

УСЛОВИЯ ХРАНЕНИЯ При температуре от +2°С до +10°С, в недоступном для детей месте.

СРОК ГОДНОСТИ 5 лет. Не использовать позже срока, указанного на упаковке.

УСЛОВИЯ ОТПУСКА ИЗ АПТЕК по рецепту врача.

ПРОИЗВОДИТЕЛЬ/ОРГАНИЗАЦИЯ, ПРИНИМАЮЩАЯ ПРЕТЕНЗИИ ПОТРЕБИТЕЛЕЙ ГУЗ «Свердловская областная станция переливания крови»,

623104, Свердловская область, г. Первоуральск, ул. Медиков, 10.

Комментарии (видны только специалистам, верифицированным редакцией МЕДИ РУ) Если Вы медицинский специалист, войдите или зарегистрируйтесь

medi.ru

ПОИСК

Так, соотношение полуосей молекул казеина равно 10—12 (pH ж 12) при молекулярном весе 30 ООО, для макромолекул желатины соотношение полуосей равно 50—70 при Мцг = 70 ООО, для яичного альбумина после денатурации соотношение полуосей [c.132]

В последние годы молекулярные веса многих белков были определены Сведбергом, пользовавшимся ультрацентрифугой (стр. 117). Полученные им величины колеблются от 34 500 для яичного альбумина до 5 ООО ООО для дыхательных белков некоторых морских улиток. Интересным и еще необъяснимым является тот факт, что в отношении молекулярных весов белки можно как будто бы разделить на две группы одни из них имеют молекулярные веса от 34 500 до 210 ООО, причем кратные 34 500 молекулярные веса другой группы белков выражаются в миллионах. [c.169]

Для определения молекулярного веса белков применялся и осмометрический метод, основанный на измерении осмотического давления растворов белка. При определении молекулярного веса яичного альбумина этим методом он оказался равным 34 ООО. Молекулярный вес белков определялся также прн помощи измерения скорости диффузии. [c.11]

В интервале молекулярных масс наиболее часто разделяемых соединений эмпирически установлена линейная зависимость между удерживаемым объемом и логарифмом молекулярной массы. Практически важная задача заключается в установлении интервала молекулярных масс соединений, которые можно разделять с помощью данной пористой набивки. Некоторые протеины используют как стандарты молекулярной массы [70], например цитохром С (молекулярная масса 13 000), миоглобин (17 800), трипсин (24 000), пепсин (35 500), яичный альбумин (45 000), мономер альбумина сыворотки (67 000), димер альбумина сыворотки (134 000), каталаза (230000). Получены фракции полистирола в качестве стандартов со средними молекулярными массами в интервале от 900 до 2 145 000. [c.549]

Можно заметить, что яичный альбумин имеет молекулярный вес 45 ООО я в изоионной точке (в которой делал измерения Ванг), обладает приблизительно 41 положительным зарядом (катионный азот) и равным числом отрицательных зарядов (карбоксильные группы). [c.391]

Данный денатурирующий агент может вызывать две или больше последовательных реакций. Например, денатурация яичного альбумина мочевиной, подробно рассмотренная ниже, заключается в медленном разворачивании макромолекул, за которым следует еще более медленный процесс агрегации. Для получения такого рода данных необходимо проводить изучение денатурации одновременно несколькими различными экспериментальными методами, позволяющими отдельно изучать скорости изменения молекулярного веса, конформации и т. д. [c.705]

Белки представляют собой биополимеры с высоким молекулярным весом. Так, например, молекулярный вес яичного альбумина составляет 45 0(Ю, гемоглобина человека — [c.54]

Пользуясь формулой (67а), можно вычислять молекулярный вес. Например, для яичного альбумина получаем М — 62 ООО. [c.104]

В данном случае гамма-глобулин является антителом к альбу- I мину и склонен к образованию,, с ним комплекса антиген — 1 антитело. Как видно, первыми из колонки выходят самые крупные частицы (комплекс антиген—антитело) с молекулярным весом, превышающим 200000. За ним следует гамма-глобулин с молекулярным весом 160000. Последним выходит яичный альбумин с молекулярным весом 44 ООО. [c.25]

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

Коллоидную защиту способны вызывать щелочные мыла и детергенты, спирты, белки, полисахариды с большим количеством полярных групп и другие вещества. Защитное действие зависит от природы и концентрации защитного вещества и золя, степени дисперсности частиц золя, pH среды, наличия разных примесей. Наибольшим защитным действием обладают вещества с большим молекулярным весом и заряженные одноименно с частицами золя [37]. По данным Овербека, количества разных гидрофильных веществ (в мг), способные предотвратить коагуляцию 10 мл золя Ре(ОН)з при добавлении 1 мл 10%-ного раствора Na l, следующие желатина — 5, яичный альбумин — 15, декстрин — 20, гуммиарабик — 25, сапонин — 115 [2, стр. 441]. Защитное дей- [c.115]

Механохимическая деструкция отмечается и при ультраозвучивании белков, содержащихся в сыворотке их молекулярный вес при обработке в течение 25 мин уменьшается приблизительно на 50% (табл. 45). Аналогично протекает и деструкция макромолекулярного соединения, образующегося при взаимодействии яичного альбумина с эргостерином (табл. 46) [5]. [c.248]

Молекула гемоцианина (красящее вещество крови некоторых животных) имеет молекулярный вес 6700000 кислородных единиц и размеры порядка 6-10 —1,3-10 см и содержит около миллиона атомов она видна с помощью сверхмикроскопа. Еще меньше невидимые в сверхмикроскоп молекулы яичного альбумина, имеющие молекулярный вес около 40 000 кислородных единиц и размеры 1,8-10 —0,6-10 см они построены из не- [c.133]

Грэм [74] наблюдал, что кремневая кислота соединяется с желатином до образования нерастворимого осадка. Латер, Милиус и Грощуфф [9] наблюдали, что кремневая кислота очень низкого молекулярного веса не осаждает яичный альбумин, но как только кремнезем полнмеризовался даже в незначительной степени, он коагулировал протеин. По-видимому, соединение протеина, точнее желатина, с кремневой кислотой вызывало образование водородных связей. между азотом протеина и водородом 5]0Н — групп поли- кремневой кислоты. Тем не менее, это только первый шаг, а последующая полимеризация кремнезема, образующего нерастворимую сетку по всей массе протеина, играет важную роль в нерастворимости протеина в том случае, если кремнеземисто-протеиновый комплекс был высушен. [c.69]

Яичный альбумий. Этот белок имеет молекулярный вес 45 ООО и является типичным альбумином, поскольку осаждается из растворов при прибавлении солей. В его молекуле на С-конце находится пролин, а на Ы-конце — ацетил-Гли-Сер. (В белках такие случаи ацетилирования встречаются очень редко.) Поскольку в яичном альбумине имеются углеводные группы, он относится к гликопротеидам. Кроме того, он содержит также один или два остатка фосфорной кислоты, котбрые, возможно, связаны через гидроксил с остатками сернна или треонина. Изо-электрическая точка яичного альбумина лежит вблизи pH 4,9. [c.117]

В области 2

www.chem21.info

Лечение суставов — артроз, артрит, остеохондроз и многое другое

Молекулярная масса альбумина

ПОИСК

Альбумины

Глобулины

Функции 1-глобулинов

Альбумины - это... Что такое Альбумины?

Физические и химические свойства

Биологические свойства и функции

Сывороточный альбумин

Другие типы альбуминов

Измерение уровня альбумина

Применение

См. также

Альбумин

Форма выпуска и состав

Фармакологические свойства

Показания к применению

Противопоказания

Альбумин, инструкция по применению: способ и дозировка

Побочные действия

Передозировка

Особые указания

Применение при беременности и лактации

Применение в детском возрасте

При нарушениях функции почек

Применение в пожилом возрасте

Лекарственное взаимодействие

Аналоги

Сроки и условия хранения

Условия отпуска из аптек

Отзывы об Альбумине

Цена на Альбумин в аптеках

ПОИСК

Альбумин - официальная инструкция по применению, аналоги

ПОИСК

Смотрите также